Что образует биологическую мембрану
Тест по биологии Строение клетки 9 класс
Тест по биологии Строение клетки для учащихся 9 класса с ответами. Тест включает в себя 28 тестовых заданий.
1. Биологическую мембрану образуют
1) липиды и белки
2) белки и углеводы
3) нуклеиновые кислоты и белки
4) липиды и углеводы
2. Полувязкая внутренняя среда клетки носит название
1) кариоплазма
2) цитоплазма
3) хромосома
4) плазматическая мембрана
3. Постоянные структурные компоненты цитоплазмы носят название
1) хромосомы
2) ядрышки
3) органоиды
4) включения
4. Непостоянные структурные компоненты цитоплазмы носят название
1) хромосомы
2) ядрышки
3) органоиды
4) включения
5. Синтез белков протекает
1) в лизосомах
2) в вакуолях
3) в гладкой эндоплазматической сети
4) в шероховатой эндоплазматической сети
6. Синтез липидов протекает
1) в лизосомах
2) в вакуолях
3) в гладкой эндоплазматической сети
4) в шероховатой эндоплазматической сети
7. Внутриклеточное пищеварение протекает
1) в лизосомах
2) в вакуолях
3) в гладкой эндоплазматической сети
4) в шероховатой эндоплазматической сети
8. Синтез белков осуществляют
1) лизосомы
2) вакуоли
3) рибосомы
4) клеточный центр
9. Клеточная структура, подразделяющая клетку на отдельные фрагменты, в которых одновременно происходят различные химические реакции, носит название
1) эндоплазматическая сеть
2) комплекс Гольджи
3) вакуоль
4) цитоскелет
10. Клеточная структура, накапливающая продукты реакций синтеза, носит название
1) эндоплазматическая сеть
2) комплекс Гольджи
3) рибосома
4) цитоскелет
11. Немембранное строение характерно
1) для гладкой эндоплазматической сети
2) для комплекса Гольджи
3) для митохондрий
4) для рибосом
12. Немембранное строение характерно
1) для шероховатой эндоплазматической сети
2) для клеточного центра
3) для хлоропластов
4) для вакуолей
13. Двухмембранное строение характерно
1) для шероховатой эндоплазматической сети
2) для клеточного центра
3) для хлоропластов
4) для вакуолей
14. Двухмембранное строение характерно
1) для гладкой эндоплазматической сети
2) для комплекса Гольджи
3) для митохондрий
4) для рибосом
15. Выберите все верные ответы.
Ядро клетки
1) имеется у эукариот
2) заполнено цитоплазмой
3) окружено однослойной мембраной
4) содержит хромосомы
5) расположено внутри ядрышка
6) управляет всеми процессами жизнедеятельности клетки
16. Выберите все верные ответы.
Ядро клетки
1) заполнено кариоплазмой
2) имеется у всех клеток
3) Окружено двухслойной мембраной
4) содержит хлоропласты
5) содержит ядрышки
6) содержит запасные питательные вещества клетки
17. Выберите все верные ответы.
Прокариотическая клетка отличается следующими особенностями:
1) содержит крупное ядро округлой формы
2) нет оформленного ядра
3) часто встречается у грибов
4) содержит нуклеоид
5) имеет много палочковидных хромосом
6) характерна для бактерий
18. Выберите все верные ответы.
Прокариотическая клетка отличается следующими особенностями:
1) имеется одна молекула ДНК
2) имеются многочисленные кольцевидные хромосомы
3) хромосома имеет форму кольца
4) характерна для одноклеточных животных
5) характерна для цианобактерий
6) ядро имеет неправильную форму
19. Выберите все верные ответы.
Эукариотическая клетка отличается следующими:
1) имеется оформленное ядро
2) наиболее древний и примитивный тип строения клетки
3) характерна для различных бактерий
4) свойственна грибам
5) свойственна водорослям
6) имеет несколько нуклеоидов
20. Выберите все верные ответы.
Эукариотическая клетка отличается следующими особенностями:
1) хромосомы приобретают палочковидную форму
2) содержит определённое число хромосом, характерное для каждого вида
3) содержит один нуклеоид
4) свойственна архебактериям и цианобактериям
5) свойственна растениям
6) свойственна животным
21. Выберите все верные ответы.
В отличие от животной клетки растительная клетка имеет:
1) цитоплазму
2) митохондрии
3) клеточную стенку
4) ядрышко
5) аппарат Голъджи
6) шероховатую эндоплазматическую сеть
22. Выберите все верные ответы.
В отличие от животной клетки растительная клетка имеет:
1) плазматическую мембрану
2) ядро
3) гладкую эндоплазматическую сеть
4) вакуоли с клеточным соком
5) хлоропласты
6) лизосомы
23. Выберите все верные ответы.
Для вирусов характерны следующие биологические особенности:
1) являются неклеточной формой жизни
2) вирусная частица покрыта оболочкой из нуклеиновой кислоты
3) способны размножаться только в живых клетках
4) активно размножаются вне живых организмов
5) нарушают работу генетического аппарата клетки
6) безвредны для организмов растений и животных
24. Выберите все верные ответы.
Для вирусов характерны следующие биологические особенности:
1) вирусная частица покрыта белковой оболочкой
2) одна вирусная частица содержит одну молекулу нуклеиновой кислоты
3) одна вирусная частица содержит молекулы разнообразных нуклеиновых кислот
4) не оказывают воздействия на генетический аппарат клетки
5) вызывают туберкулёз
6) вызывают грипп
25. Выберите все верные ответы.
Сходство пластид и митохондрий заключается в том, что они
1) имеют собственную ДНК
2) участвуют в кислородном дыхании
3) имеют двух.мембранное строение
4) осуществляют фотосинтез
5) имеют кристы
6) имеют граны
26. Выберите все верные ответы.
Сходство пластид и митохондрий заключается в том что они
1) являются «энергетическими станциями» клетки
2) способны к делению
3) содержат хлорофилл
4) имеют тилакоиды
5) образуют АТФ, которая затем используется на нужды клетки
6) имеют большую площадь поверхности внутренней мембраны
27. Установите соответствие между органеллами и их биологическими особенностями.
1) пластиды
2) митохондрии
а) содержат хлорофилл
б) вырабатывают энергию, необходимую для жизнедеятельности клетки
в) могут быть представлены органеллами трёх видов
г) осуществляют окисление органического вещества
д) свойственны только растительным клеткам
е) синтезируют сахара
28. Установите соответствие между органеллами и их биологическими особенностями.
1) пластиды
2) митохондрии
а) свойственны и растительным, и животным клеткам
б) осуществляют фотосинтез
в) имеют граны
г) имеют кристы
д) осуществляют кислородное дыхание клетки
е) содержат яркие пигменты
Ответы на тест по биологии Строение клетки
1-1
2-2
3-3
4-4
5-4
6-3
7-1
8-3
9-1
10-2
11-4
12-2
13-3
14-3
15-146
16-135
17-246
18-135
19-145
20-1256
21-3
22-45
23-135
24-126
25-13
26-26
27. 1) абвгде 2) бг
28. 1) бве 2) агд
Биологические мембраны
4.1. Общая характеристика мембран. Строение и состав мембран
4.2. Транспорт веществ через мембраны
4.3. Трансмембранная передача сигналов_
Цели изучения Уметь:
1. Интерпретировать роль мембран в регуляции метаболизма, транспорте веществ в клетку и удалении метаболитов.
2. Объяснять молекулярные механизмы действия гормонов и других сигнальных молекул на органы-мишени.
1. Строение биологических мембран и их роль в обмене веществ и энергии.
2. Основные способы переноса веществ через мембраны.
3. Главные компоненты и этапы трансмембранной передачи сигналов гормонов, медиаторов, цитокинов, эйкозаноидов.
ТЕМА 4.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА МЕМБРАН.
СТРОЕНИЕ И СОСТАВ МЕМБРАН
Все клетки и внутриклеточные органеллы окружены мембранами, которые играют важную роль в их структурной организации и функционировании. Основные принципы построения всех мембран одинаковы. Однако плазматическая мембрана, а также мембраны эндоплазматического ретикулума, аппарата Гольджи, митохондрий и ядра имеют существенные структурные особенности, они уникальны по своему составу и по характеру выполняемых функций.
• отделяют клетки от окружающей среды и делят ее на компартменты (отсеки);
• регулируют транспорт веществ в клетки и органеллы и в обратном направлении;
• обеспечивают специфику межклеточных контактов;
• воспринимают сигналы из внешней среды.
Согласованное функционирование мембранных систем, включающих рецепторы, ферменты, транспортные системы, помогает поддерживать гомеостаз клетки и быстро реагировать на изменения состояния внешней среды путем регуляции метаболизма внутри клеток.
1. Липиды мембран. В состав липидов мембран входят как насыщенные, так и ненасыщенные жирные кислоты. Ненасыщенные жирные кислоты встречаются в два раза чаще чем насыщенные, что определяет текучесть мембран и конформационную лабильность мембранных белков.
Рис. 4.1. Поперечный разрез плазматической мембраны
Рис. 4.2. Глицерофосфолипиды.
Холестерол содержится в мембранах всех животных клеток, он придает мембранам жесткость и снижает их жидкостность (текучесть). Молекула холестерола располагается в гидрофобной зоне мембраны параллельно гидрофобным «хвостам» молекул фосфо- и гликолипидов. Гидроксильная группа холестерола, как и гидрофильные «головки» фосфо- и гликолипидов,
Рис. 4.3. Производные аминоспирта сфингозина.
обращена к водной фазе. Молярное соотношение холестерола и других липидов в мембранах равно 0,3-0,9. Самое высокое значение имеет эта величина для цитоплазматической мембраны.
Увеличение содержания холестерола в мембранах уменьшает подвижность цепей жирных кислот, что влияет на конформационную лабильность мембранных белков и снижает возможность их латеральной диффузии. При повышении текучести мембран, вызванном действием на них липофильных веществ или перекисным окислением липидов, доля холестерола в мембранах возрастает.
Рис. 4.4. Положение в мембране фосфолипидов и холестерола.
Молекула холестерола состоит из жесткого гидрофобного ядра и гибкой углеводородной цепи. Полярной «головкой» является ОН-группа у 3-го углеродного атома молекулы холестерола. Для сравнения на рисунке представлено схематическое изображение фосфолипида мембран. Полярная головка этих молекул значительно больше и имеет заряд
Липидный состав мембран различен, содержание того или другого липида, по-видимому, определяется разнообразием функций, которые выполняют эти молекулы в мембранах.
Главные функции липидов мембран состоят в том, что они:
• обеспечивают необходимую для функционирования мембранных белков среду;
• участвуют в регуляции активности ферментов;
• служат «якорем» для поверхностных белков;
• участвуют в передаче гормональных сигналов.
Изменение структуры липидного бислоя может привести к нарушению функций мембран.
2. Белки мембран. Белки мембран различаются по своему положению в мембране (рис. 4.5). Мембранные белки, контактирующие с гидрофобной областью липидного бислоя, должны быть амфифильными, т.е. иметь неполярный домен. Амфифильность достигается благодаря тому, что:
• аминокислотные остатки, контактирующие с липидным бислоем, в основном неполярны;
• многие мембранные белки ковалентно связаны с остатками жирных кислот (ацилированы).
Ацильные остатки жирных кислот, присоединенные к белку, обеспечивают его «заякоревание» в мембране и возможность латеральной диффузии. Кроме того, белки мембран подвергаются таким посттрансляционным модификациям, как гликозилирование и фосфорилирование. Гликозилирование наружной поверхности интегральных белков защищает их от повреждения протеазами межклеточного пространства.
Рис. 4.5. Белки мембран:
Наружный и внутренний слои одной и той же мембраны различаются по составу липидов и белков. Эта особенность в строении мембран называется трансмембранней асимметрией.
Белки мембран могут участвовать в:
• избирательном транспорте веществ в клетку и из клетки;
• передаче гормональных сигналов;
• образовании «окаймленных ямок», участвующих в эндоцитозе и экзоцитозе;
• качестве ферментов в превращениях веществ;
• организации межклеточных контактов, обеспечивающих образование тканей и органов.
ТЕМА 4.2. ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ ЧЕРЕЗ МЕМБРАНЫ
1. Пассивный транспорт может осуществляться следующими способами (рис. 4.6, 4.7):
Рис. 4.6. Механизмы переноса веществ через мембраны по градиенту концентрации
К пассивному транспорту относится диффузия ионов по белковым каналам, например диффузия Н+, Са 2 +, N+, К+. Функционирование большинства каналов регулируется специфическими лигандами или изменением трансмембранного потенциала.
Рис. 4.7. Са 2 +-канал мембраны эндоплазматического ретикулума, регулируемый инози- тол-1,4,5-трифосфатом (ИФ3).
Вторично-активный транспорт происходит за счет градиента концентрации одного из переносимых веществ (рис. 4.9), который создается чаще всего Na+, К+-АТФазой, функционирующей с затратой АТФ.
Присоединение в активный центр белка-переносчика вещества, концентрация которого выше, изменяет его конформацию и увеличивает сродство к соединению, которое проходит в клетку против градиента концентрации. Вторично-активный транспорт бывает двух типов: активный симпорт и антипорт.
Рис. 4.8. Механизм функционирования Са 2 +-АТФазы
Рис. 4.9. Вторично-активный транспорт
Перенос из внеклеточной среды в клетку макромолекул, например белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов или еще более крупных частиц, происходит путем эндоцитоза. Связывание веществ или высокомолекулярных комплексов происходит в определенных участках плазматической мембраны, которые называются окаймленными ямками. Эндоцитоз, происходящий с участием рецепторов, встроенных в окаймленные ямки, позволяет клеткам поглощать специфические вещества и называется рецептор-зависимым эндоцитозом.
Макромолекулы, например пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки внеклеточного матрикса, липопротеиновые комплексы, секретируются в кровь или межклеточное пространство путем экзоцитоза. Этот способ транспорта позволяет выводить из клетки вещества, которые накапливаются в секреторных гранулах. В большинстве случаев экзоцитоз регулируется путем изменения концентрации ионов кальция в цитоплазме клеток.
ТЕМА 4.3. ТРАНСМЕМБРАННАЯ ПЕРЕДАЧА СИГНАЛОВ
Мембранные рецепторы подразделяются на:
• рецепторы, содержащие субъединицу, связывающую первичный мессенджер, и ионный канал;
• рецепторы, способные проявлять каталитическую активность;
• рецепторы, с помощью G-белков активирующие образование вторичных (внутриклеточных) мессенджеров, передающих сигнал специфическим белкам и ферментам цитозоля (рис. 4.10).
Вторичные мессенджеры имеют небольшую молекулярную массу, с высокой скоростью диффундируют в цитозоле клетки, изменяют активность соответствующих белков, а затем быстро расщепляются или удаляются из цитозоля.
Рис. 4.10. Рецепторы, локализованные в мембране.
Роль вторичных мессенджеров выполняют молекулы и ионы:
• цАМФ (циклический аденозин-3′,5′-монофосфат);
• цГМФ (циклический гуанозин-3′,5′-монофосфат);
Рецепторы, сопряженные с G-белками
Взаимодействие гормонов с рецепторами, сопряженными с G-белками, приводит к активации инозитолфосфатной системы трансдукции сигнала или изменению активности аденилатциклазной регуляторной системы.
2. Аденилатциклазная система включает (рис. 4.11):
— интегральные белки цитоплазматической мембраны:
• фермент аденилатциклазу (АЦ).
Рис. 4.11. Функционирование аденилатциклазной системы
Последовательность событий передачи сигнала первичных мессенджеров с помощью аденилатциклазной системы
Рецептор имеет центры связывания первичного мессенджера на наружной поверхности мембраны и G-белка (α,,βγ-ГДФ) на внутренней поверхности мембраны. Взаимодействие активатора аденилатциклазной системы, например гормона с рецептором (Rs), приводит к изменению конформации рецептора. Увеличивается сродство рецептора к G..-белку. Присоединение комплекса гормон-рецептор к GS-ГДФ снижает сродство α,,-субъединицы G..-белка к ГДФ и увеличивает сродство к ГТФ. В активном центре α,,-субъединицы ГДФ замещается на ГТФ. Это вызывает изменение конформации субъединицы α,, и снижение ее сродства к субъединицам βγ. Отделившаяся субъединица α,,-ГТФ латерально перемещается в липидном слое мембраны к ферменту аденилатциклазе.
Активная протеинкиназа А с помощью АТФ фосфорилирует специфические белки по остаткам серина и треонина. Фосфорилирование белков и ферментов повышает или понижает их активность, поэтому изменяется скорость метаболических процессов, в которых они участвуют.
Активация сигнальной молекулой рецептора R стимулирует функционирование Gj-белка, которое протекает по тем же правилам, что и для G..-белка. Но при взаимодействии субъединицы αi-ГТФ с аденилатциклазой активность фермента снижается.
Инактивация аденилатциклазы и протеинкиназы А
α,,-Субъединица в комплексе с ГТФ при взаимодействии с аденилатциклазой начинает проявлять ферментативную (ГТФ-фосфатазную) активность, она гидролизует ГТФ. Образующаяся молекула ГДФ остается в активном центре α,,-субъединицы, изменяет ее конформацию и уменьшает сродство к АЦ. Комплекс АЦ и α,,-ГДФ диссоциирует, α,,-ГДФ включается в G..-белок. Отделение α,,-ГДФ от аденилатциклазы инактивирует фермент и синтез цАМФ прекращается.
Фосфорилированные ферменты и белки под действием фосфопротеинфосфатазы переходят в дефосфорилированную форму, изменяется их конформация, активность и скорость процессов, в которых участвуют эти ферменты. В результате система приходит в исходное состояние и готова вновь активироваться при взаимодействии гормона с рецептором. Таким образом, обеспечивается соответствие содержания гормона в крови и интенсивности ответа клеток-мишеней.
3. Участие аденилатциклазной системы в регуляции экспрессии генов. Многие белковые гормоны: глюкагон, вазопрессин, паратгормон и др., передающие свой сигнал посредством аденилатциклазной системы, могут не только вызвать изменение скорости реакций путем фосфорилирования уже имеющихся в клетке ферментов, но и увеличивать или уменьшать их количество, регулируя экспрессию генов (рис. 4.12). Активная протеинкиназа А может проходить в ядро и фосфорилировать фактор транскрипции (СRЕВ). Присоединение фосфорного
Рис. 4.12. Аденилатциклазный путь, приводящий к экспрессии специфических генов
остатка повышает сродство фактора транскрипции (СRЕВ-(Р) к специфиче-ской последовательности регуляторной зоны ДНК-СRЕ (цАМФ-response element) и стимулирует экспрессию генов определенных белков.
Синтезированные белки могут быть ферментами, увеличение количества которых повышает скорость реакций метаболических процессов, или мембранными переносчиками, обеспечивающими поступление или выход из клетки определенных ионов, воды или других веществ.
Рис. 4.13. Инозитолфосфатная система
Работу системы обеспечивают белки: кальмодулин, фермент протеинкиназа С, Са 2 +-кальмодулин-зависимые протеинкиназы, регулируемые Са 2 +-каналы мембраны эндоплазматического ретикулума, Са 2 +-АТФазы клеточной и митохондриальной мембран.
Последовательность событий передачи сигнала первичных мессенджеров с помощью инозитолфосфатной системы
Связывание активатора инозитолфосфатной системы с рецептором (R) приводит к изменению его конформации. Повышается сродство рецептора к Gфлс-белку. Присоединение комплекса первичный мессенджер-рецептор к Gфлс-ГДФ снижает сродство афлс-субъединицы к ГДФ и увеличивает сродство к ГТФ. В активном центре афлс-субъединицы ГДФ замещается на ГТФ. Это вызывает изменение конформации субъединицы афлс и снижение сродства к субъединицам βγ, происходит диссоциация Gфлс-белка. Отделившаяся субъединица афлс-ГТФ латерально перемещается по мембране к ферменту фосфолипазе С.
Рис. 4.14. Гидролиз фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата (ФИФ2)
Включение ИФ-системы непродолжительно, и после ответа клетки на стимул происходит инактивация фосфолипазы С, протеинкиназы С и Са 2 +-кальмодулин-зависимых ферментов. афлс-Субъединица в комплексе с ГТФ и фосфолипазой С проявляет ферментативную (ГТФ-фосфатазную) активность, она гидролизует ГТФ. Связанная с ГДФ афлс-субъединица теряет сродство к фосфолипазе С и возвращается в исходное неактивное состояние, т.е. включается в комплекс αβγ-ГДФ Gфлс-белок).
ИФ3 и ДАГ, образовавшиеся в результате активации системы, могут снова взаимодействовать друг с другом и превращаться в фосфатидилинозитол- 4,5-бисфосфат.
Фосфорилированные ферменты и белки под действием фосфопротеинфосфатазы переходят в дефосфорилированную форму, изменяется их конформация и активность.
Рис. 4.15. Активация рецептора инсулина.
Фосфопротеинфосфатаза дефосфорилирует специфические фосфопротеины.
Фосфодиэстераза превращает цАМФ в АМФ и цГМФ в ГМФ.
Тирозиновая протеинфосфатаза дефосфорилирует β-субъединицы рецептора
Примером каталитического рецептора может служить рецептор инсулина, в состав которого входят две а- и две β-субъединицы. а-Субъединицы расположены на наружной поверхности клеточной мембраны, β-субъединицы пронизывают мембранный бислой. Центр связывания инсулина образован N-концевыми доменами а-субъединиц. Каталитический центр рецептора находится на внутриклеточных доменах β-субъединиц. Цитозольная часть рецептора имеет несколько остатков тирозина, которые могут фосфорилироваться и дефосфорилироваться.
Присоединение инсулина в центр связывания, образованный а-субъединицами, вызывает кооперативные конформационные изменения рецептора. β-Субъединицы проявляют тирозинкиназную активность и катализируют трансаутофосфорилирование (первая β-субъединица фосфорилирует вторую β-субъединицу, и наоборот) по нескольким остаткам тирозина. Фосфорилирование приводит к изменению заряда, конформации и субстратной специфичности фермента (Тир-ПК). Тирозиновая-ПК фосфорилирует определенные клеточные белки, которые получили название субстратов рецептора инсулина. В свою очередь эти белки участвуют в активации каскада реакций фосфорилирования:
• фосфопротеинфосфатазы (ФПФ), которая дефосфорилирует специфические фосфопротеины;
• фосфодиэстеразы, которая превращает цАМФ в АМФ и цГМФ в ГМФ;
• тирозиновой протеинфосфатазы, которая дефосфорилирует β-субъединицы рецептора инсулина;
• регуляторных белков ядра, факторов транскрипции, повышающих или снижающих экспрессию генов определенных ферментов.
Реализация эффекта ростовых факторов может осуществляться с помощью каталитических рецепторов, которые состоят из одной полипептидной цепи, но при связывании первичного мессенджера образуют димеры. Все рецепторы этого типа имеют внеклеточный гликозилированный домен, трансмембранный (а-спираль) и цитоплазматический домен, способный при активации проявлять протеинкиназную активность.
Димеризация способствует активации их каталитических внутриклеточных доменов, которые осуществляют трансаутофосфорилирование по аминокислотным остаткам серина, треонина или тирозина. Присоединение фосфорных остатков приводит к формированию у рецептора центров связывания для специфических цитозольных белков и активации протеинкиназного каскада передачи сигнала (рис. 4.16).
Последовательность событий передачи сигнала первичных мессенджеров (ростовых факторов) при участии Ras- и Raf-белков.
Связывание рецептора (R) с фактором роста (ФР) приводит к его димеризации и трансаутофосфорилированию. Фосфорилированный рецептор приобретает сродство к Grb2-белку. Образованный комплекс ФР*R*Grb2 взаимодействует с цитозольным белком SOS. Изменение конформации SOS
обеспечивает его взаимодействие с заякоренным белком мембраны Ras-ГДФ. Образование комплекса ФР?R?Gгb2?SOS?Ras-ГДФ снижает сродство Ras- белка к ГДФ и увеличивает сродство к ГТФ.
Замена ГДФ на ГТФ изменяет конформацию Ras-белка, который отделяется от комплекса и взаимодействует с Raf-белком в примембранной области. Комплекс Ras-ГТФ?Raf проявляет протеинкиназную активность и фосфорилирует фермент МЕК-киназу. Активированная МЕК-киназа в свою очередь фосфорилирует МАП-киназу по треонину и тирозину.
Рис.4.16. МАП-киназный каскад.
Рецепторы такого типа имеют эпидермальный фактор роста (ЭФР), фактор роста нервов (ФРН) и другие ростовые факторы.
Изменение активности этих белков оказывает влияние на скорость метаболических процессов, функционирование мембранных транслоказ, митотическую активность клеток-мишеней.
Рецепторы с гуанилатциклазной активностью также относятся к каталитическим рецепторам. Гуанилатциклаза катализирует образование из ГТФ цГМФ, который является одним из важных мессенджеров (посредников) внутриклеточной передачи сигнала (рис. 4.17).
Рис. 4.17. Регуляция активности мембранной гуанилатциклазы.
6. Передача сигнала с помощью внутриклеточных рецепторов. Гидрофобные по химической природе гормоны (стероидные гормоны и тироксин) могут диффундировать через мембраны, поэтому их рецепторы находятся в цитозоле или ядре клетки.
Цитозольные рецепторы связаны с белком-шапероном, который предотвращает преждевременную активацию рецептора. Ядерные и цитозольные рецепторы стероидных и тиреоидных гормонов содержат ДНКсвязывающий домен, обеспечивающий в ядре взаимодействие комплекса гормон-рецептор с регуляторными участками ДНК и изменение скорости транскрипции.
Последовательность событий, приводящих к изменению скорости транскрипции
В каждой клетке существуют рецепторы, включенные в состав разных сигнал-трансдукторных систем, преобразующих все внешние сигналы во внутриклеточные. Число рецепторов для конкретного первичного мессенджера может варьировать в пределах от 500 до более 100 000 на клетку. Они располагаются на мембране отдаленно друг от друга либо сосредоточены в определенных ее участках.
Рис. 4.18. Передача сигнала на внутриклеточные рецепторы
ЗАДАНИЯ ДЛЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ РАБОТЫ
1. а) перенесите таблицу 4.1 в тетрадь, к названиям липидов допишите формулы. Для работы по темам модуля необходимо знать формулы фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата.
Таблица 4.1. Фосфолипиды мембран
A. Фосфатидилэтаноламин Б. Фосфатидилхолин
Г. Фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат Д. Сфингомиелин
б) из таблицы выберите липиды, участвующие в:
1. Активации протеинкиназы С
2. Реакции образования ДАГ под действием фосфолипазы С
3. Формировании миелиновых оболочек нервных волокон
в) напишите реакцию гидролиза липида, выбранного вами в п. 2;
г) укажите, какой из продуктов гидролиза участвует в регуляции Са 2 +-канала эндоплазматического ретикулума.
2. Выберите правильные ответы.
На конформационную лабильность белков-переносчиков может влиять:
A. Содержание холестерола в бислое мембран
Б. Изменение электрического потенциала на мембране
B. Присоединение специфических молекул Г. Жирнокислотный состав липидов бислоя Д. Количество переносимого вещества
3. Установите соответствие:
A. Кальциевый канал ЭР Б. Са 2 +-АТФаза
Г. Ка+-зависимый переносчик Са 2 + Д. N+, К+-АТФаза
1. Переносит Na+ по градиенту концентрации
2. Функционирует по механизму облегченной диффузии
3. Переносит Na+ против градиента концентрации
4. Перенесите табл. 4.2. в тетрадь и заполните ее.
Таблица 4.2. Аденилатциклазная и инозитолфосфатная системы
Строение и этапы функционирования
Пример первичного мессенджера системы
Интегральный белок клеточной мембраны, взаимодействующий комплементарно с первичным мессенджером
Белок, активирующий фермент сигнальной системы
Фермент системы, образующий вторичный (е) мессенджер (ы)
Вторичный (ые) мессенджер (-ы) системы
Цитозольный (е) фермент (ы) системы, взаимодействующий (е) с вторичным мессенджером
Механизм регуляции (в данной системе) активности ферментов метаболических путей
Механизмы снижения концентрации вторичных мессенджеров в клетке-мишени
Причина снижения активности мембранного фермента сигнальной системы
ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ
1. Установите соответствие:
A. Пассивный симпорт Б. Пассивный антипорт
B. Эндоцитоз Г. Экзоцитоз
Д. Первично-активный транспорт
1. Транспорт вещества в клетку происходит вместе с частью плазматической мембраны
2. Одновременно в клетку по градиенту концентрации проходят два разных вещества
3. Перенос веществ идет против градиента концентрации
2. Выберите правильный ответ.
ag-Субъединица G-белка, связанная с ГТФ, активирует:
B. Фосфодиэстеразу Г. Аденилатциклазу Д. Протеинкиназу С
3. Установите соответствие.
A. Регулирует активность каталитического рецептора Б. Активирует фосфолипазу С
B. Переводит в активную форму протеинкиназу А
Г. Повышает концентрацию Са 2+ в цитозоле клетки Д. Активирует протеинкиназу С
4. Установите соответствие.
A. Способен к латеральной диффузии в бислое мембраны
Б. В комплексе с первичным мессенджером присоединяется к энхансеру
B. Проявляет ферментативную активность при взаимодействии с первичным мессенджером
Г. Может взаимодействовать с G-белком
Д. В процессе передачи сигнала взаимодействует с фосфолипазой С Рецептор:
3. Стероидного гормона
5. Выполните «цепное» задание:
а) пептидные гормоны взаимодействуют с рецепторами:
A. В цитозоле клетки
Б. Интегральными белками мембран клеток-мишеней
Г. Ковалентно связанными с ФИФ2
б) взаимодействие такого рецептора с гормоном вызывает повышение концентрации в клетке:
Б. Промежуточных метаболитов
B. Вторичных мессенджеров Г. Ядерных белков
в) этими молекулами могут быть:
B. Протеинкиназу А Г. Фосфолипазу С
д) этот фермент изменяет скорость метаболических процессов в клетке путем:
A. Повышения концентрации Са 2 + в цитозоле Б. Фосфорилирования регуляторных ферментов
B. Активации протенфосфатазы
Г. Изменения экспрессии генов регуляторных белков
6. Выполните «цепное» задание:
а) присоединение фактора роста (ФР) к рецептору (R) приводит к:
A. Изменению локализации комплекса ФР-R
Б. Димеризации и трансаутофосфорилированию рецептора
B. Изменению конформации рецептора и присоединению к Gs-белку Г. Перемещению комплекса ФР-R
б) такие изменения в структуре рецептора увеличивают его сродство к поверхностному белку мембраны:
в) это взаимодействие повышает вероятность присоединения к комплексу цитозольного белка:
А. Кальмодулина B. Ras
г) который увеличивает комплементарность комплекса к «заякоренному» белку:
д) изменение конформации «заякоренного» белка снижает его сродство к:
е) это вещество заменяется на:
ж) присоединение нуклеотида способствует взаимодействию «заякоренного» белка с:
А. ПКА B. Кальмодулином
з) этот белок входит в состав комплекса, который фосфорилирует:
А. МЕК-киназу В. Протеинкиназу С
Б. Протеинкиназу А Г. МАП-киназу
и) этот фермент в свою очередь активирует:
А. МЕК-киназу В. Протеинкиназу G
Б. Raf-белок Г. МАП-киназу
к) фосфорилирование белка повышает его сродство к:
А. Белкам SOS и Raf В. Регуляторным белкам ядра Б. Кальмодулину Г. Ядерным рецепторам
л) активация этих белков приводит к:
A. Дефосфорилированию ГТФ в активном центре белка Ras Б. Снижению сродства рецептора к фактору роста
B. Повышению скорости матричных биосинтезов Г. Диссоциации комплекса SOS-Grb2
м) вследствие этого:
A. Белок SOS отделяется от рецептора
Б. Происходит диссоциация протомеров рецептора (R)
B. Ras-белок отделяется от Raf-белка
Г. Возрастает пролиферативная активность клетки-мишени.
ЭТАЛОНЫ ОТВЕТОВ К «ЗАДАНИЯМ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ»
5. а) Б, б) В, в) Г, г) В, д) Б
6. а) Б, б) Г, в) Г, г) А, д) Б, е) Г, ж) Г, з) А, и) Г, к) В, л) В, м) Г
ОСНОВНЫЕ ТЕРМИНЫ И ПОНЯТИЯ
1. Структура и функции мембран
2. Транспорт веществ через мембраны
3. Особенности строения белков мембран
4. Трансмембранные системы передачи сигналов (аденилатциклазная, инозитолфосфатная, гуанилатциклазная, каталитические и внутриклеточные рецепторы)
5. Первичные мессенджеры
6. Вторичные мессенджеры (посредники)
ЗАДАНИЯ ДЛЯ АУДИТОРНОЙ РАБОТЫ
1. Ознакомьтесь с рис. 4.19 и выполните следующие задания:
а) назовите вид транспорта;
б) установите порядок событий:
Б. Протеинкиназа А фосфорилирует R-субъединицу канала
B. Изменяется конформация R-субъединицы
Г. Происходят кооперативные конформационные изменения мембранного белка
Д. Активируется аденилатциклазная система
Таблица 4.3. Способы регуляции функционирования каналов
Причина изменения конформации канала
Механизм транспорта ионов
а) представьте схему передачи сигнала для адреналина и ацетилхолина;
б) укажите различие в каскадах передачи сигналов этих мессенджеров.
б) напишите реакцию образования вторичного мессенджера;
а) приведите схему трансмембранной передачи сигнала инсулина;
б) назовите белки и ферменты, которые активирует инсулин в клеткахмишенях, укажите их функцию.
4. Белок Ras является «заякоренным» белком цитоплазматической мембраны. Функцию «якоря» выполняет 15-углеродный остаток фарнезила Н3С-(СН3)С=СН-СН2-[СН2-(СН3)С=СН-СН2]2-, который присоединяется к белку ферментом фарнезилтрансферазой в ходе посттрансляционной модификации. В настоящее время ингибиторы этого фермента проходят клинические испытания.
а) представьте схему передачи сигнала с участием Ras-белков;
б) объясните функцию Ras-белков и последствия нарушения их ацилирования;
в) предположите, для лечения каких заболеваний были разработаны эти препараты.
5. Стероидный гормон кальцитриол активирует всасывание пищевого кальция, увеличивая количество белков-переносчиков Са 2+ в клетках кишечника. Объясните механизм действия кальцитриола. Для этого:
а) приведите общую схему передачи сигнала стероидных гормонов и опишите ее функционирование;
б) назовите процесс, который активирует гормон в ядре клетки-мишени;
в) укажите, в каком матричном биосинтезе будут участвовать молекулы, синтезированные в ядре, и где он протекает.
Источник:
Биологическая химия с упражнениями и задачами : учебник / под ред. чл.-корр. РАМН С.Е. Северина. М.: ГЭОТАР-Медиа, 2011. 624 с.: ил.