Что общего и в чем различие ферментов и катализаторов небелковой природы

Мир науки

Рефераты и конспекты лекций по географии, физике, химии, истории, биологии. Универсальная подготовка к ЕГЭ, ГИА, ЗНО и ДПА!

Сходство и различие между ферментами и неферментного катализаторами

Сходство и различие между ферментами и неферментного катализаторами. Ферменты и катализаторы небелковой природы, покоряют-ясь общим законам катализа, имеют ряд общих свойств:

— Катализаторы ускоряют только энергетически возможные реакции;

— Они никогда не меняют направления реакции;

— Они не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют ее наступления;

— Они не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из реакции в первоначальном виде, хотя в последнее время доказано, что некоторые ферменты в конце химической реакции подвергаются модификации и даже распаду, а не освобождаются в неизменном виде;

— Они не расходуются в процессе катализа, поэтому фермент в клетке действует до тех пор, пока не разрушится.

Однако для ферментов характерны и специфические свойства, которые отличают их от других катализаторов. Эти различия связаны с особенностями строения ферментов, которые являются сложными белковыми молекулами:

1. Эффективность ферментов выше, чем небелковых катализаторов (скорость протекания реакции при участии фермента на несколько порядков выше, чем с участием других катализаторов). Одна-единственная молекула фермента может катализировать при температуре (37 ^ С) от тысячи до миллиона молекул вещества в минуту. Известно, например, что ионы железа каталитически ускоряют разложение пероксида водорода на воду и кислород. Однако атомы того же железа, но в составе фермента ката-лазы, действуют в 10 миллиардов раз энергичнее, и только 1 мг железа в ферменте способен заменить в этой реакции 10 тонн неорганического железа.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, т.е. избирательностью действия на субстраты, превращение которых они катализируют, чего не наблюдается для небиологических катализаторов. Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну-единственную химическую реакцию, или, в крайнем случае, группу реакций одного типа. Высокая специфичность позволяет ферментам участвовать в регуляции обмена веществ и направлять его в определенное русло.

3. Одной из важнейших свойств ферментов как Биоком-тализаторив является их регулируемость действия. Через регуляцию ферментного аппарата осуществляется скоординированность всех метаболических процессов во времени и пространстве, направленных на воспроизведение живой материи, поддержание постоянства внутриклеточной среды, на приспособление к изменению условий.

4. Ферменты катализируют химические реакции в «мягких» условиях, то есть при невысокой температуре (около 37-40 □ С) и рН среды (68), при нормальном давлении. Это отличает их от неферментного катализаторов, которые действуют очень часто при высокой температуре, больших давлений, в сильнокислой или щелочной среде. Ферменты, благодаря белковом происхождению, очень чувствительны к изменениям температуры и к смещению рН среды, прекращая при этом свою активность.

5. При ферментативных реакций, в отличие от нефермента-ных, наблюдаются лишь незначительные побочные процессы. Для ферментативных реакций характерен почти 100% выход продуктов.

6. Выделены из организма ферменты не утрачивают способности осуществлять каталитическую активность. На этом основывается их практическое использование в химической, легкой, фармацевтической промышленности и в медицине. Особое значение для химического производства имеет специфичность ферментов: ведь до 80% затрат в производстве многих химических веществ идет на отделение примесей, образованных вследствие побочных реакций. Кроме того, ферменты позволяют осуществлять ряд процессов, выполнение которых обычными методами органического синтеза остается пока нерешенной проблемой.

Источник

Что общего и в чем различие ферментов и катализаторов небелковой природы

§ 11. Общие представления о ферментах

Ферменты, или энзимы, – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 10 8 – 10 20 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.

Слово фермент произошло от латинского fermentum – закваска, энзим в переводе с греческого означает «в дрожжах». Первые сведения о ферментах были получены еще в XIX веке, но только в начале XX века были сформулированы теории действия ферментов, и лишь в 1926 году Джеймс Самнер впервые получил очищенный фермент в кристаллическом виде – уреазу Уреаза катализирует гидролитическое расщепление мочевины:

Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.

Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами

Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:

а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;

b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;

c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;

d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 26).

Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.

Рис.26. Влияние фермента на энергию активации

Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:

a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н₂О₂ = 2Н₂О + О₂, ускоряет ее приблизительно в 10 12 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;

b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);

c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 о С, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 о С и давлении 15 – 100 МПа;

d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.

Структура ферментов

Рис. 27. Кофермент А

Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:

a) участие в катализе;

b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;

c) стабилизация фермента.

Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом. Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента:

Холофермент апофермент + кофактор.

В молекуле фермента присутствует активный центр. Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 28).

Рис. 28. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата

Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 29).

Рис. 29. Активный центр

Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.

Интересно знать! При иммунизации животных веществом, являющимся аналогом переходного состояния какого либо субстрата, могут быть получены антитела, способные катализировать преобразование субстрата, такие антитела получили название каталитических или абзимов. Используя такой подход, можно направленно получать катализаторы практически для любой реакции.

Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов, которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.

Номенклатура и классификация ферментов

Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.

Интересно знать! Фермент, катализирующий реакцию

АТФ + D-глюкоза АДФ + D-глюкоза – 6 – фосфат,

носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.

В соответствии с катализируемой реакцией все ферменты делятся на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции

2. Трансферазы. Катализируют реакции межмолекулярного переноса групп:

3. Гидролазы. Катализируют реакции гидролиза:

4. Лиазы. Катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции.

5. Изомеразы. Катализируют реакции изомеризации (внутримолекулярный перенос групп).

6. Лигазы. Катализируют соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом АТФ.

В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.

Источник

Сходство и различия между ферментами и неферментными катализаторами

Ферменты и небиологические катализаторы, подчиняясь общим законам катализа, имеют следующие сходные признаки.

1. Они катализируют только энергетически возможные реакции.

2. Они никогда не изменяют направления реакции.

3. Они не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление.

Однако ферменты обладают и особыми качествами, отличающими их от небиологических катализаторов. Эти отличия связаны с особенностями строения ферментов, являющихся сложными белковыми молекулами.

1. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Из этого следует, что ферменты сильнее снижают энергию активации реакции, чем небиологические катализаторы.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью. Есть ферменты, действующие только на один из стереоизомеров вещества, тогда как платина, например, используется в качестве катализатора при самых разнообразных реакциях. Высокая специфичность позволяет ферментам направлять обмен веществ в строгое русло.

3. Ферменты катализируют химические реакции в « мягких» условиях, т.е. при обычном давлении, невысокой температуре ( около 37 о С) и рН среды, близком к нейтральной. Это отличает их от других катализаторов, действующих при больших давлениях, крайних значениях рН и высокой температуре.

Ферменты из-за белкового строения весьма чувствительны к изменениям температуры, т.е. термолабильны, и к сдвигам рН среды.

4. Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, чего нельзя сказать о небиологических катализаторах. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения веществ в организме в зависимости от условий среды, т.е. приспосабливаться к действию различных факторов.

Источник

Разница между катализатором и ферментом

Содержание:

Ключевые области покрыты

1. Что такое катализатор
— определение, характеристики, примеры
2. Что такое фермент
— определение, характеристики, примеры
3. Каковы сходства между катализатором и ферментом
— Краткое описание общих черт
4. В чем разница между катализатором и ферментом
— Сравнение основных различий

Ключевые термины: энергия активации, биологические реакции, катализатор, химические реакции, кофакторы, фермент, неорганические катализаторы, pH, скорость реакции, температура

Что такое катализатор

Рисунок 1: Влияние катализатора на энергию активации реакции.

Неорганические катализаторы

Неорганические катализаторы могут представлять собой либо переходный металл, либо оксид переходного металла. Переходные металлы состоят из широкой специфичности. Они обеспечивают удобную поверхность для химической реакции, которая происходит на разных маршрутах. Этот другой путь снижает энергию активации химической реакции. Металлические катализаторы обычно используются в качестве тонкодисперсных порошков с большей площадью поверхности. Неорганические катализаторы могут быть классифицированы на основе природы вещества как гомогенные катализаторы и гетерогенные катализаторы.

Рисунок 2: Оксид ванадия (V)

Что такое фермент

Рисунок 3: Фермент глюкозидаза

Ферменты подразделяются на шесть типов в зависимости от типа катализируемой ими реакции. Это оксидоредуктазы, трансферазы, лиазы, гидролазы, лигазы и изомеразы. Фермент гликозидаза, которая превращает мальтозу в две молекулы глюкозы, показан на рисунок 3.

Сходства между катализатором и ферментом

Разница между катализатором и ферментом

Определение

корреляция

Катализатор: Катализатором могут быть неорганические катализаторы или ферменты.

Фермент: Ферменты являются типом катализатора.

Катализатор: Неорганические катализаторы представляют собой минеральные ионы или небольшие молекулы.

Разница в размерах

Катализатор:Неорганические катализаторы по размеру аналогичны молекулам субстрата.

Фермент: Ферменты значительно крупнее молекул субстрата.

Молекулярный вес

Катализатор: Неорганические катализаторы имеют низкую молекулярную массу.

Фермент: Ферменты имеют высокую молекулярную массу.

действие

Катализатор: Неорганические катализаторы действуют на физические реакции.

Фермент: Ферменты действуют на биохимические реакции.

Катализатор: Неорганические катализаторы менее эффективны.

Фермент: Ферменты очень эффективны.

специфичность

Катализатор: Неорганические катализаторы могут увеличить скорость разнообразных реакций.

Фермент: Ферменты могут только увеличить скорость конкретной реакции.

Регулятор Молекул

Катализатор: Функция неорганических катализаторов не контролируется молекулами регулятора.

Фермент: Функция ферментов может регулироваться связыванием молекул регулятора с ферментом.

температура

Катализатор: Неорганические катализаторы функционируют при высоких температурах. Они не чувствительны к небольшим изменениям температуры.

Катализатор: Неорганические катализаторы не чувствительны к небольшим изменениям рН.

Ферменты: Ферменты работают только в определенном диапазоне рН.

давление

Катализатор: Как правило, неорганические катализаторы работают при высоком давлении.

Фермент: Ферменты работают при нормальном давлении.

Белковые Яды

Катализатор: Белковые яды не влияют на неорганические катализаторы.

Ферменты: Ферменты могут быть отравлены белковыми ядами.

Коротковолновое излучение

Катализатор: Коротковолновое излучение не влияет на неорганические катализаторы.

Ферменты: Ферменты могут быть денатурированы коротковолновым излучением.

Примеры

Катализатор: Оксид ванадия (V), железо и платина являются примерами неорганических катализаторов.

Фермент: Амилаза, липаза, глюкозо-6-фосфатаза, алкогольдегидрогеназа и аминотрансфераза являются примерами ферментов.

Заключение

Ссылка:

1. «Что такое катализатор?» Школьная химия,

Источник

Ферменты, их химическая природа, структурная организация, свойства. Сходство и отличия ферментов и небелковых катализаторов.

1. Повышают скорость реакции.

2. В реакциях они не расходуются.

3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.

2.Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)

3.Ферменты чувствительны к значениям РН среды.

4.Ферменты обладают высокой специфичностью действия.

Сложные ферменты представлены:

Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:

А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.

10.Коферменты, классификация, функции в ферментативных реакциях, примеры реакций.

ФМН и ФАД связанны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ. Участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ.

4. НИКОТИНАМИДНЫЕ содержат витамин РР (НИАЦИН)- НАД (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД), НАДФ (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ). Связаны с ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ:

1.Реакции ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Связан с ферментами АМИНОТРАНСФЕРАЗАМИ.

2.РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АК.

11.Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов первого и второго классов, примеры реакций.

Каждый класс делится на подклассы. Подклассы делятся на ПОДПОДКЛАССЫ.

Ферменты этого класса участвуют в ОВР. Это наиболее многочисленный класс ферментов (более 400 ОКСИДОРЕДУКТАЗ). 1.АЭРОБНЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ. Они участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ.

Некоторые АЭРОБНЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ называют ОКСИДАЗАМИ. Например, ОКСИДАЗЫ АК.

2.АНАЭРОБНЫЕ ДГ. Эти ферменты также участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ, т.е. отнятия Н2 от окисляемого субстрата и транспортировка его на любой др. субстрат, кроме О2.

3.ПЕРОКСИДАЗЫ. Ферменты, которые отнимают Н2 от окисляемого субстрата и транспортируют его на ПЕРОКСИД.

4.ЦИТОХРОМЫ. Они содержат в своем составе ГЕМ. ЦИТОХРОМЫ участвуют в транспорте только электронов.

12.Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов третьего и четвертого классов, примеры реакций.

2.Ферменты, разрывающие связи между атомами углеводов не ГИДРОЛИТИЧЕСКИМ путём без участия воды (АЛЬДОЛАЗА).

3.Ферменты, участвующие в реакциях ГИДРАТАЦИИ и ДЕГИДРАТАЦИИ.

ИЗОМЕРАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в ИЗОМЕРИЧЕСКИХ превращениях. При этом один структурный изомер может превращаться в другой, за счёт внутри молекулярной перегруппировки атомов.

ЛИГАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в реакциях соединения двух и более простых веществ с образованием нового вещества. Эти реакции требуют затрат энергии извне в виде АТФ.

13.Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов пятого и шестого классов, примеры реакций.

ТРАНСФЕРАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в транспорте атомных групп от донора к ацептору. В зависимости от переносимых групп, ТРАНСФЕРАЗЫ делятся на несколько подклассов:

1.АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ. Они участвуют в реакциях ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ.

2.МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ (СНЗ группы).

3.ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ (ФОСФАТНЫЕ группировки).

4.АЦИЛТРАНСФЕРАЗЫ (кислотные остатки).

ГИДРОЛАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в реакциях разрыва связей в молекулах субстратов при участии воды.

1.ЭСТЕРАЗЫ действуют на СЛОЖНО-ЭФИРНЫЕ связи. К ним относятся ЛИПАЗЫ, ФОСФОЛИПАЗЫ, ХОЛЕСТЕРАЗЫ.

3.ПЕПТИДАЗЫ участвуют в разрыве ПЕПТИДНЫХ связей в белках. К ним относятся ПЕПСИН, ХИМОТРИПСИН, АМИНОПЕПТИДАЗА, КАРБОКСИПЕПТИДАЗА и т.д.

14.Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ. С термодинамической точки зрения, действие любого фермента направлено на понижение энергии активации. Чем ниже энергия активации, тем выше скорость реакции. Теория действия ферментов была предложена БЕЙЛИСОМ и ВАНБУРГОМ. Согласно ей, фермент представляет собой «губку», которая адсорбирует на своей поверхности молекулы реагирующих веществ. Она как бы стабилизирует их, способствует взаимодействию. 70 лет назад была предложена др. теория МИХАЭЛИСОМ и МЕНТЕНОМ. Они выдвинули понятие о F-S комплексе. Фермент взаимодействует с субстратом, образуя нестойкий промежуточный F-S комплекс, который затем распадается с образованием продуктов реакции (Р) и освобождением фермента. В этом процессе выделяют несколько стадий:

1.Диффузия S к F и их СТЕРИЧЕСКОЕ взаимодействие с образованием F-S комплекса. Эта стадия не продолжительна. На этой стадии практически не происходит понижения энергии активации.

2.Преобразование F-S комплекса в один или несколько активированных комплексов. Эта стадия является наиболее продолжительна. При этом происходит разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей. Е активации ¯

3.Освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ДЕЙСТВИЯ.

1. Эффект концентрации. Поэтому основная роль ферментов заключается в притяжении молекул реагирующих веществ на свою поверхность и концентрация этих молекул в области активного центра фермента.

2. Эффект, сближения и ориентации. Контактные участки активного центра фермента связывают специфически молекулы субстрата, сближают их и обеспечивают ориентацию так, чтобы это было выгодно для действия каталитических групп фермента.

3. Эффект натяжения («дыбы»). До присоединения субстрата к активному центру фермента его молекула в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. Понижается Е активации.

4. Кислотно-основной катализ. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют положительный заряд. Это приводит к понижению энергии активации.

15.Ингибирование ферментов. Виды ингибирования, примеры. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.

ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ. По механизму действия выделяют следующие виды ИНГИБИРОВАНИЯ:

Многие лекарственные препараты действуют по типу конкурентного ингибитора. Примером является применение СУЛЬФАНИЛА (СА). При различных инфекционных заболеваниях, которые вызываются бактериями, применяются СА препараты. Введение СА приводит к ИНГИБИРОВАНИЮ фермента бактерий, которые синтезируют ФОЛИЕВУЮ кислоту. Нарушение синтеза этой кислоты проводит к нарушению роста микроорганизмов и их гибели.

Такие ингибиторы влияют на каталитическое превращение субстрата. Они могут связываются как непосредственно с каталитическими группами AЦ Ф, так и вне АЦ Ф. Но в любом случае они влияют на конформацию активного центра. В качестве неконкурентного ингибитора выступают ЦИАНИДЫ. Они прочно связываются с ионами железа ЦИТОХРОМОКСИДАЗЫ. Этот фермент является одним из компонентов дыхательной цепи. Блокирование дыхательной цепи приводит к мгновенной гибели организме. Действие можно снять только с помощью РЕАКТИВАТОРОВ.

Источник