Что понимают под денатурацией и ренатурацией белков примеры
Что понимают под денатурацией и ренатурацией белков примеры
5.5.5. Денатурация и ренатурация белков
Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут следующие разнообразные факторы.
Нагревание или воздействие каких-либо излучений, например инфракрасного или ультрафиолетового. Кинетическая энергия, сообщаемая белку, вызывает сильную вибрацию его атомов, вследствие чего слабые водородные и ионные связи разрываются. Белок свертывается (коагулирует).
Сильные кислоты, сильные щелочи и концентрированные растворы солей. Ионные связи разрываются, и белок коагулирует. Длительное воздействие реагента может вызвать разрыв и пептидных связей.
Тяжелые металлы. Катионы образуют прочные связи с карбоксил-анионами и часто вызывают разрывы ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость. Вследствие этого находящийся в растворе белок выпадает в осадок.
Органические растворители и детергенты. Эти реагенты нарушают гидрофобные взаимодействия и образуют связи с гидрофобными (неполярными) группами. В результате разрываются и внутримолекулярные водородные связи. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.
Ренатурация
Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.
Что понимают под денатурацией и ренатурацией белков примеры
Под денатурацией понимают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы, перечисленные ниже.
Нагревание или излучение белка, например инфракрасное или ультрафиолетовое. Кинетическая энергия, сообщаемая белку, вызывает вибрацию его атомов, вследствие чего слабые водородные и ионные связи разрываются,и белок свертывается (коагулирует).
Сильные кислоты, щелочи, соли денатурируют белок. Под действием этих реагентов ионные связи разрываются и белок коагулирует. Длительное воздействие реагента может вызвать разрыв и пептидных связей.
Тяжелые металлы денатурируют белок. Положительно заряженные ионы тяжелых металлов (катионы) образуют прочные связи с отрицательно заряженными карбоксил-анионами R-групп белка и часто вызывают разрывы ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость. Вследствие этого находящийся в растворе белок выпадает в осадок.
Органические растворители и детергенты денатурируют белок. Эти реагенты нарушают гидрофобные взаимодействия и образуют связи с гидрофобными (неполярными) группами. В результате разрываются и внутримолекулярные водородные связи. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.
Ренатурация белков
Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется рена-турацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.
Практическое использование денатурации белков. Что такое денатурация белка
Определение денатурирования
Денатурирующий биологический молекула относится к потере своей трехмерной (3-D) структуры. Поскольку молекулы, такие как белки и ДНК, зависят от своей структуры для выполнения своей функции, денатурация сопровождается потерей функции. Однако денатурация не оказывает влияния на аминокислотную последовательность самого белка.
Механизм разрушения
Процесс денатурации белка предполагает разрушение химических (водородных, дисульфидных, электростатических) связей, стабилизирующих высшие уровни организации молекулы белка. В результате этого меняется пространственная структура белка. Во многих ситуациях не наблюдается разрушения его первичной структуры. Это дает возможность после раскручивания полипептидной цепи стихийно скручиваться протеину, создавая «случайный клубок». В подобной ситуации наблюдается переход к беспорядочному состоянию, имеющему существенные отличия от нативной конформации.
Что такое денатурация белка?
Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:
Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.
Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.
Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.
Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.
структура белка
До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так.
Супервторичная структура белка
Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Наиболее частые из них: бета-тяж + альфа-спираль + бета-тяж (бета-альфа-бета петля); альфа-спираль + бета-поворот + альфа-спираль; бета-бочонок.
Структурные мотивы
Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее.
Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется.
Свойства денатурированных белков, виды денатурации
При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.
Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.
Различают 2 вида денатурации:
Свойства денатурированных белков:
Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.
Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.
Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.
Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.
Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).
Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.
Особенности денатурированных белков
После того как произошла денатурация белка, он получает определенные свойства:
Примеры денатурированных белков
Хотя денатурация белка вредна для клетка выживание, это часто встречается в повседневной жизни. Например, яичный белок в основном состоит из растворимых белков и является жидким и прозрачным в свежих яйцах. При кипячении тепло денатурирует белки и теряет их растворимость. Денатурированные белки агрегируют и образуют массу, которая теперь непрозрачна и тверда. Аналогичным образом, изменение рН молока путем добавления кислот, таких как лимонная кислота, из лимонного сока, приводит к денатурации молочных белков и сгущает молоко. Твердая белая часть, которая отделяется от сыворотки, представляет собой денатурированный белок. Это также можно увидеть, когда молоко естественным образом сжимается из-за бактериальной колонизации. бактерии может производить молочную кислоту как побочный продукт обмена веществ. При правильном контроле этот процесс денатурации используется для приготовления йогурта и свежего сыра.
Денатурированные белки участвуют в ряде заболеваний, от болезни Паркинсона, болезни Альцгеймера до хореи Хантингтона. Люди, страдающие от этих болезней, имеют ненормально свернутые белки в некоторой части своего тела, с головной мозг а также нервная система быть особенно восприимчивым. Кроме того, одной из основных причин слепоты является наличие денатурированных белков в хрусталике глаза. В этом случае считается, что денатурация возникает из-за старения или из-за чрезмерного воздействия УФ-излучения.
Четвертичная структура белка
Последняя, но самая большая! Не пугайтесь, только по размеру. Она есть не у всех белков, некоторые прекрасно работают в виде третичной структуры и не парятся. Но представьте, что мы возьмем несколько третичных структур и как соединим их вместе. Пусть их будет 4 штуки, берем 4 шарика и соединяем их. Получаем четвертичную, но не из-за того, что мы взяли 4 шарика….
Эти шарики комплементарны друг другу в участках связывания — не активный центр, но чем-то похоже. Таких участков связывания много, поэтому ошибиться и не узнать своего товарища очень трудно.
Каждая глобула, которую мы взяли — это отдельная полипептидная цепь. Прочитай это еще раз. До этого все касалось только одной полипептидной цепи, а теперь их несколько. Такая цепь называется мономером (или субъединицей), а при соединении мономеров образуется олигомер. Так что вся большая молекула — это олигомер.
Четвертичная структура белка
Какие связи все это стабилизируют? Чаще всего это водородные, ионные и Ван-дер-Вальсовы, так как каждый мономер прячет свои гидрофобные остатки вглубь молекулы, то они образуются редко. Получается, что четвертичную структуру стабилизируют силы слабого взаимодействия, ковалентных связей здесь почти никогда не бывает — очень редко могут быть дисульфидные. Поэтому можем спокойно забить на них.
В чем отличие четвертичной структуры от третичной? Ну кроме того, что тут объединено несколько полипептидных цепей. А вот какое — у олигомерных белков есть не только активный центр, но и другой — аллостерический центр. К этому замку не подойдут лиганды от активного центра, у него есть свои собственные ключики. Это очень важно, нужно запомнить! Господи, я превращаюсь в препода….
Аллостерические центры в четвертичной структуре
Проведем аналогию с нашим домиком, только теперь их будет несколько. У каждого будет по главному и черному входу! Главный вход — активный центр, а черный ход — это аллостерический центр.
Аллострические центры дают кое-что важное — регуляцию. Маленькая молекула, которая соединится с аллостерическим центром может остановить работу целого огромного белка. Круто? Получается, что размер не важен — не удержался.
Но каким образом одна молекула останавливает работу целого белка? Очень просто — хотел бы я так сказать. Присоединение молекулы к мономеру изменяет его конформацию. А это ведет к тому, что мономер изменяет конформацию других мономеров — происходят конформационные изменения всей структуры белка. В результате этих изменений закрывается активный центр — лиганд не может к нему подойти. У всех этих изменений есть, как и всегда, свое название — кооперативный эффект.
Кооперативный эффект
И опять я про дом, если открыть черный ход, то нельзя открыть главный вход, ну и наоборот. Не всегда регуляция работает в таком ключе: черный ход может, наоборот, открывать парадную дверь. Но сейчас это не суть, главное понять смысол. Кстати, на самом деле чаще одна субъединица несет на себе аллостерический центр, а другая активный. Я решил запихнуть все в одну — думаю, что так будет нагляднее.
Кроме этого, присоединение к активному центру также изменяет конформацию остальных мономеров, что приводит к облегченному присоединению лигандов. Хоть на картинке этого и не видно, но поверьте на слово!
Кооперативный эффект
В четвертичной структуре взаимодействуют несколько полипептидных цепей! Стабилизируется молекула силами слабого взаимодействия.
Давайте заканчивать уже со строением.
Ренатурация
Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима. Если при денатурации белка физико-химические изменения связаны с переходом полипептидной цепи из плотно упакованного (упорядоченного) состояния в беспорядочное, то при ренатурации проявляется способность белков к самоорганизации, путь которой предопределён последовательностью аминокислот в полипептидной цепи, то есть её первичной структурой, детерминированной наследственной информацией. В живых клетках данная информация, вероятно, является решающей для преобразования неупорядоченной полипептидной цепи во время или после её биосинтеза на рибосоме в структуру нативной молекулы белка. При нагревании двухцепочечных молекул ДНК до температуры около 100°C водородные связи между основаниями разрываются, и комплементарные цепи расходятся — ДНК денатурирует. Однако при медленном охлаждении комплементарные цепи могут вновь соединяться в регулярную двойную спираль. Эта способность ДНК к ренатурации используется для получения искусственных гибридных молекул ДНК (так называемая молекулярная гибридизация).
Группа австралийских и американских химиков нашла способ (с помощью использования мочевины и центрифугирования) за несколько минут ренатурировать варёное 20 минут куриное яйцо. [1]
Денатурация и ренатурация белков
Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.
Функции белков
1. Каталитическая (ферментативная) функция:
Многие белки являются ферментами. Ферменты— это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.
Транспортная функция
Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.
Защитная функция
Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
Двигательная (сократительная) функция
Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.
Денатурация и ренатурация белков
Денатурация белков – изменение конформации белка без изменения его первичной структуры, за счёт нарушения водородных, ковалентных, электростат. и гидрофобн. связей.
Причина – температура, изменение Ph, ионной силы раствора, полярности раствора, механическое воздействие ( куриный белок и паутина)
Необратимая и обратимая денатурация.
Необратимая – варка яйца – теряет прозрачность растворимость и растворимость.
Ренатурация – восстановление конформации (очень редко бывает полной).
РНК – аза – пример белка с полной ренатурацией. Выдерживает хромовую смесь и прокаливание в печи до 120 градусов.
124 ам. остатка. 4 S – S мостика.
1) Обработать мочевиной ( разрыв водородных связей) и меркаптоэтанолом ( восст. агент) – разрыв S – S мостиков и потеря конформации.
2) Окисление – О2 воздухом.
Мочевина и меркаптоэтанол выходят, а РНК – аза нет. Через некоторое время S – S мостики точно там, где они были (из 105 комбинаций) Способность к ренатурации заложена в первичной структуре белка.
Гемоглобин очень медленно денатурирует от соприкосновения с Щ2. Срок жизни эритроцита – 3 месяца (около 100 дней). Пример слабого воздействия.
Гликополисахариды – хвосты, белок с ними протеогликан Нейраминовая кислота – хвост.
При трении о стенки капилляра нейраминидаза эндотелия уменьшает длину хвостов – “лысение”. Нейраминовая кислота несёт (-) заряд – они не слипаются. При проходе через селезёнку “лысые” эритроциты разрушаются.
Многие белки денатурируют в процессе функционирования. Денатурированные белки склонны к агрегации.
Такие белки нужно либо выводить, либо испралять – фолдинг и шапероны
Фолдинг белков. Шапероны. Прионы
Фолдинг – сворачивание белка в правильную третичную структуру. Шапероны участвуют в фолдинге.
Фолдазы – ферменты, участвующие в фолдинге – разрушают S 0 S мостики и образуют их в других местах.
Полипептид – цепочка из соединённых друг с другом аминокислотных остатков – химический термин.
Белок – биологический термин – отдельный полипептид или их агрегат, выполняющий биологическую функцию.
Шапероны – комплексы белков, которые участвуют в фолдинге.
Шапероны белки, которые способствуют ренатурации денатурированных белков либо участвуют в образовании правильной конформации синтезированного белка.
Белок сразу же свёртывается. Аминокислоты на С – конце после конца синтеза не могут взаимодействовать с N – концом. Шапероны подхватывают синтезирующийся белок и защищают радикалы от взаимодействия с друг другом до конца синтеза. Это 1 способ.
2 способ. ( бактерии и митохондрии) GroEl/GroES белки GroEL (7 субъедениц) образуют бочонок, сопряжённый с таким же бочонком. Крышка одна – из 7 субъедениц
GroES (неселективна бочонку).
При её связывании в закрытом внутри – гидрофильная поверхность, в открытом гидрофобная.
Прионные белки ( Прионы) – найдены в 70 – х годах (дали Нобелевскую). вызывают куру (люди), скрейпи – почесуха (овцы), губчатая энцефалопатия (коровы), болезнь Крейтцфельда – Якоба и фатальная семейная бессонница ( люди).
Есть нормальный белок в мозге (функции неизвестны) – только α – спираль.
(α – спираль гидролизуется)
Основные биологические функции белков.
1)Участие в фолдинге.
2)Ферментативная (каталитическая). Ферменты – биологические катализаторы. Все ферменты белки.
Энзимы – синоним фермента РНК – зимы нек. РНК с каталитич. активностью.
Фермент и катализатор снижает энергию активации химических реакций. В присутствии катализатора большая доля молекул вступает в реакцию в ед. времени.
Отличие ферментов от катализаторов: каталаза ускоряет в 93 на 10 в 9 раз (самый быстрый фермент), а Pt в 220 на 10 в 3 раз.
ДНК – полимераза I E.coli – 667 нуклеотидов в минуту.
В каждом ферменте обязательно есть активный центр – 8 – 12 аминокислотных остатков
( средний белок 500 остатков).
Субстрат и фермент подходят друг к другу, как ключ к замку.
У полимеразы 2 центра: в первый – конец растущей цепи, в другой активированный нуклеотид (3 остатка H3PO4). Фермент отделяет пирофосфат и присоединяет нуклеотид к цепи.
Подавляющее число ферментов субъединично – четвертичная структура.
При присоединении лиганда регул. субъединица меняет конформацию и кат. субъединица тоже меняется – способна выполнять свою функцию. Иногда рег. субъединица отсоединяется.
Некое вещество конкурирует с субстратом за активный центр фермента. Ингибитор не субстрат.
Необратимое ингибирование – ингибитор попадает в АЦ и связывается химически с группами, блокируя их.
Присоединение остатка H3PO4 – фосфорилирование. Многие ферменты активируются только после фосфорилирования по определённому остатку.
Все ферменты строго специфичны. Все процессы в клетке, связаны с ферментами (даже диффузия через мембрану) Ферменты с мембранными белками – пары диффузии.
Ферментов в человеке – 100000, генов 23 000 (не все кодируют ферменты). Причина – альтернативный сплайсинг.
3) Фибриллярные белки – белки покровных тканей (их основа). Белки входят в состав всех клеточных органелл.
Мембранные: Ядро, митохондрии, пластиды, лизосомы, ЭР, АГ, пероксисомы, вакуоли, плазмалемма.
Немембранные: рибосомы (РНК + белки), центриоли, жгутики, реснички, микрофиламенты, хромосомы (ДНК + белки).
Мембрана (биологическая) – липидный бислой, инкрустированный белками. Мембранные белки – периферические, погружённые и пронзающие.
Принципиальное строение мембран.
На мембране скорость получения конечного продукта в 1000 раз больше, чем в растворе “при тех же концентрациях ферментов”. Концентрация продукта на мембране намного больше. Фермент и субстрат – перчатка и рука. При взаимодействии с субстратом меняется конформация фермента и, в первую очередь, его активного центра.
Ферментативные конвейеры работают в жидкой мембране, в “твёрдой” они “заморожены”.
Т.е. они не могут менять свою конформацию при взаимодействии с субстратом и теряют активность.
Амфибии и пр. не способны менять соотношение жирных кислот в зависимости от температуры. Поэтому впадают в анабиоз. Способны на это растения и бактерии.
Периферические белки – структурная функция.
Каталитическая функция.
Масса ферментов работают только в форме холоферментов (полных). Имеется небелковая часть (простетическая), не подверженная денатурации – ионы металлов (наиб. часть – Fe, Mg, Zn) – кофакторы. Органические кофакторы – коферменты. В отличие от фермента, кофермент выходит из реакции, изменив свой первоначальный вид. Свой первоначальный вид он возвращается через ряд сопряжённых реакций. НАД – самый распространённый кофермент.
Аминокислоты (незаменимые) тоже подходят, но нужны в макро количествах.
30 – е годы, Великая депрессия, Южные штаты – эпидемия пеллагры – недостаток витамина Р. Мало было мяса и много кукурузы. Витамин Р из мяса.
Пантотеновая кислота (Витами В5) и липоевая витамин (N кислоты) – бактерии кишечника, редко возникает недостаток.
Исключение – витамин Р синтезируется из холестерола (эндогенный) под действием ультрафиолета. Витамин А из β – каротина ( экзогенный).
Советская полярная экспедиция в 30 – е годы. Печень белого медведя умерли из –за гипервитаминоза А.
Фермент без простетической группы – апофермент.
Пепсин, трипсин, химотрипсин.
Пепсин – протеолитический (расщепляет белки) фермент, оптимум Ph = 1,5. Секретируется клетками слизистой желудка в идее пепсиногена ( под действием HCl частично гидролизуется – пепсин). 327 ам. остатков, 3 S – S мостика. Разрывает пептидную связь в любом белке ( такую, где NH2 группа принадлежит ароматической аминокислоте)
Тирозин, фенилаланин, триптофан.
Острый панкреатит – растворение поджелудочной железы из-за досрочного активирования трипсина и химотрипсина – обычно летально.
5) Регуляторная.
На клеточном уровне – (транс факторы) репрессоры и активаторы в первую очередь транскрипции.
У прокариот репрессор напрямую садится на оперон.
Активаторы соединяются с промотором и ускоряют посадку полимеразы.
На тканевом уровне – факторы роста, образуются в одних клетках и действуют на клетки этой же ткани.
На уровне организма – белковые гормоны (большинство гормонов – небелковые)
Гипоталамус – окситоцин (9 остатков) – сокращения матки. Там же – вазопрессин ( 9 остатков) – сокращение капилляров – давление, также АФГ способствует распаду гликогена в печени.
К началу 20 века – диабет стал частой причиной смерти. Некий врач удалил поджелудочную железу собаке и у неё развился диабет. Проверка удалили поджелудочную кролику – не было диабета – отбросили открытие на 15 лет. 1916 год 2 канадца повторили эксперимент с собакой, а при лечении её экстрактом крови открыли инсулин ( получили нобелевскую. У кролика β – клетки в стенках брюшины.
Кальцитонин – 32 остатка – щитовидная железа – выведение Ca из крови и включение его в кости.
Соматотропин – (передняя доля гипофиза) – гормон роста – стимулирует рост тела за счёт усиленного распада жиров и синтеза белков.
Чужеродный соматотропин человеку не помогает. Лечит можно только в раннем постнатальном (развитие животного после рождения) периоде.
Взрослые мужчины, леченные соматотропином – полная импотенция.
Питательная.
Запасные белки, необходимы для развития зародыша и вскармливания младенцев – овальбумин и казеин.
Глиадин – растительный белок. Запасается в семенах.
Поставка незаменимых аминокислот для человека: валин, лейцин, изолейцин, триптофан, лизин, гистидин, метионин. Все остальные – из цикла Кребса. Незаменимые аминокислоты не вовлекаются в цикл Кребса и не могут быть образованы из продуктов разложения углеводов и жиров.
Набор незаменимых аминокислот видоспецифичен (у растений все аминокислоты могут быть синтезированы). У грибов тоже есть понятие незаменимых аминокислот – гетеротрофы.
7)Энергетическая.
Белки поставляют заменимые аминокислоты, окисляющиеся с выделением энергии.
Гликолиз – бескислородное расщепление. Углеводы могут превращаться в жиры, т.к. реакции обратимы. Дезаминирование – вовлечение аминокислоты в цикл Кребса. Набор витаминов видоспецифичен. Свинья синтезирует витамин С – поэтому мясо свиней кислое.
8)Рецепторная.
Стероидные гормоны легко проникают через плазмалемму и связываются с рецептором в цитоплазме ( белки, которые меняют конформацию и способны пройти через кариолемму, в ядре они работают, как транс-факторы).
Белковые гормоны не могу пройти через плазмалемму. Они взаимодействуют с мембранными рецепторами (обычно гликопротеины).
На N конце – несколько олигосахаридов. Конформация рецептора изменяется. (потрепать собаку по загривку – повиляет хвостом) Погруженная в цитоплазму часть либо сама с кат. активностью, либо меняет конформацию белка – трансмиттер. Он отделится и мигрирует по внутренней стороне плазмалеммы, либо разделится на субъединицы.
Рецептор вазопрессина – трансмиттер (G- белок) делится на субъединицы. G- белок состоит из α (соединена с ГДФ), β и γ единиц. При присоединении вазопрессина α меняет ГДФ на ГТФ и мигрирует до встречи с мембр. погр. ферментом аденилатциклазой. Этот фермент превращает АТФ в сАМФ (циклическая АМФ). При этом ГТФ превращается в сГДФ, а сГДФ возвращается в белок трансмиттер. Если гормон сидит, цикл повторяется.
сАМФ – внутриклеточный медиатор.
сАМФ присоединяется протеинкиназе (фосфорилирует)
Протеинкиназа состоит из 4 субъединиц – 2 – х регуляторных и 2 – х каталитических.; сАМФ взаимодействует с 2 – мя регуляторными. ( не диссоциирует), каталитические фосфорилируют белок. Каскад реакций.
9) Трансформация энергии.
Превращение одного вида энергии в другой. Белок сетчатки – родопсин. В комплексе с ретинолом (производство витамина А) – родопсин, трансформирует световую энергию в электрическую. Энергия химических связей в электрическую у скатов.
Актомиозиновые комплексы (актин и миозин) – хим. энергию в механическую. Энергия химических связей в световую – у бактерий. Кинезин и динеин – транспорт пузырьков внутри клетки, двигаются по микротрубочкам (из тубулина, полярна – голова и хвост).
Один движется от (+) к (-) (динеин), другой наоборот (кинезин). Пузырьки с синтезированными белками идут к КГ.
10)Транспортная.
Трансферрин – транспорт Fe по крови.
Сывороточный альбумин – жирные кислоты. Очень большой глобулярный растворимый – шар с впадинами (неполярные). Жирные кислоты взаимодействуют с впадинами.
Гемоглобин – О2 и СО2.
Пермеазы – мембранный белки, транспорт через плазмалемму заряженных соединений. Это не ферменты, но очень избирательны.
11) Защитная (уникальна)
Иммуноглобулины – глобулярные белки, образуемые в В и Т лимфоцитах в ответ на чужеродные макромолекулярные образования. (бактерии, вирусы, белки и т.д)
Минимум 4 S – S мостика.
Симметричны, L и H цепи образуют центр опознания эпитопа.
Эпитоп – повторяющийся участок антигена, опознаваемый антителами.
Преципитат – сеточка “склеенных” с помощью антител антигенов. Нерастворима, поглощается фагоцитами.
1928 г – рибозимы, каталитическая функция белков перестала быть уникальной.
Интерфероны – белки, вырабатываемые некоторыми “поражёнными” вирусом клетками. Они взаимодействуют с непоражёнными клетками и через мембрану рецепторы запускают каскад реакций, внутри клеток, на выходе которых – фермент, расщепляющий вирусную РНК.
Буферная.
Белки являясь амфотерными полиэлектролитами, способствуют поддержанию определённых значений Ph в отдельных отсеках клетки. Участвуя тем самым в компартментализации. Несмотря на сообщаемость отсеков, Ph в них разный.
Дата добавления: 2018-08-06 ; просмотров: 566 ; Мы поможем в написании вашей работы!