Что общего между белками и аминокислотами

Белки и аминокислоты

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO_3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии 😉

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.

По карбоксильной группе аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.

Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.

© Беллевич Юрий Сергеевич 2018-2021

Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.

Источник

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник

Лекция по Химии на тему «Аминокислоты. Белки»

Онлайн-конференция

«Современная профориентация педагогов
и родителей, перспективы рынка труда
и особенности личности подростка»

Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику

УЧЕБНАЯ ДИСЦИПЛИНА: ХИМИЯ

Раздел: Азотсодержащие органические соединения

Тема: Аминокислоты. Белки.

1.Ознакомиться с лекционным материалом по теме.

2.Ответить на вопросы по теме.

3.Заполнить таблицу: охарактеризовав структуру белков, сделать рисунки .

1.Какие вещества называют аминокислотами, а какие — белками? Что общего между этими классами органических соединений
2.Назовите области применения аминокислот
3.Что такое денатурация? Какие внешние факторы могут вызвать ее
4.Как с помощью одного и того же реактива распознать растворы трех веществ: белка, глюкозы и глицерина
Таблица Структура белка

Первичная структура белка

Вторичная структура белка

Третичная структура белка

Четвертичная структура белка

Аминокислоты и белки

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа – NH₂.

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH₃-CH(NH₂)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа- аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH₂)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Источник

§ 17. Аминокислоты. Белки

Подобно тому как молекулы глюкозы являются «кирпичиками» природных полимеров — полисахаридов, для молекул другого важнейшего природного биополимера — белков в роли таких «кирпичиков» выступают аминокислоты.

Какие функциональные группы входят в состав молекул аминокислот, исходя из общего названия этих соединений? Конечно, это карбоксильная группа —СООН, определяющая кислотные свойства этих соединений, и аминогруппа —NH₂, определяющая их основные свойства. Вспомните, как называют вещества, которые проявляют как кислотные, так и основные свойства. Это амфотерные соединения. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Попробуем вывести общую формулу аминокислот. Разумеется, общая формула должна содержать знак радикала R. Так как в состав молекул аминокислот входят карбоксильная группа, аминогруппа и радикал, которые соединены с одним и тем же атомом углерода, то вывести общую формулу аминокислот не составит большого труда:

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу, например из уксусной кислоты можно произвести аминоуксусную кислоту (ее также называют глицином):

В качестве еще одного примера аминокислот можно привести формулу аланина (аминопропионовая кислота, или 2-аминопропановая кислота):

Попробуйте сами определить, как образуются названия аминокислот.

В зависимости от взаимного расположения функциональных групп (карбоксильной и аминогруппы) в углеводородной цепи различают α-, β-, γ- и т. д. аминокислоты. Обозначение атомов углерода при этом начинают с углерода, ближнего к карбоксильной группе. За основу названия берется название соответствующей карбоновой кислоты:

Наибольшее значение имеют α-аминокислоты, поскольку только они встречаются в природе и служат исходными веществами для синтеза белков в живых организмах. У всех α-аминокислот, кроме аминоуксусной кислоты, или глицина, H₂N—СН₂—СООН, α-углеродный атом имеет четыре различных заместителя, т. е. является асимметрическим, или хиральным. Следовательно, для каждой аминокислоты возможно существование двух оптических изомеров:

В природе встречаются только L-аминокислоты.

Среди природных аминокислот выделяют протеиногенные, т. е. рождающие белки. Их около 20. Примерно половина из них относится к незаменимым аминокислотам, так как они не синтезируются в организме человека. В организм такие аминокислоты поступают с пищей. Если их количество в ней будет недостаточным, то нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

При отдельных заболеваниях человеческий организм становится не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и в зависимости от состава радикала могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты, как амфотерные соединения, сочетают свойства карбоновых кислот и органических оснований.

Как кислоты, они взаимодействуют с основаниями, образуя соль и воду:

Как карбоновые кислоты, они взаимодействуют со спиртами, образуя сложные эфиры:

Как основания, аминокислоты реагируют с кислотами, образуя соли:

Важнейшим свойством аминокислот является их способность вступать в реакцию поликонденсации друг с другом:

Пептидная связь повторяется в полимере много раз, поэтому полимер соответственно называют полипептидом.

Реакция поликонденсации аминокислот имеет не только большое биологическое значение (она лежит в основе биосинтеза белков), но также и важное народнохозяйственное значение. Аминокислоты и их производные используют многие отрасли промышленности: пищевая, медицинская, микробиологическая, химическая.

В 1806 г. французские химики Луи Никола Воклен и Пьер Жан Робике исследовали состав сока некоторых растений. Из сока спаржи им удалось выделить белое кристаллическое вещество, названное ими аспарагином (от греческого названия спаржи — asparagus). Это была первая аминокислота, выделенная химиками из природных объектов. В 1848 г. итальянец Рафаэль Пириа обнаружил, что гидролизом аспарагина можно получить аспарагиновую кислоту:

В живых организмах аспарагиновая кислота, напротив, связывает токсичный аммиак, превращаясь в аспарагин.

Из белка, содержащегося в зернах пшеницы, была выделена очень похожая по строению на аспарагиновую кислота, названная глутаминовой (от лат. gluten — клейковина). В значительных количествах она содержится в мозге, сердечной мышце и плазме крови. Она также способна взаимодействовать с аммиаком, превращаясь в амид — глутамин:

Это свойство глутаминовой кислоты используют при лечении некоторых заболеваний (шизофрении, эпилепсии).

Еще одно неожиданное свойство аминокислот. Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого действия приправы кроется в содержащихся в водорослях глутаминовой кислоте и ее солях. К. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используют глутаминовую кислоту (Е620), глутаминат натрия (Е621, часто называют глютамат натрия) и глутаминаты других металлов (Е622—Е625). Ссылки на эти вещества легко найти, например, на баночке мясного паштета. Для тех же целей применяют глицин (Е640) и лейцин (Е641).

Аминокислоты и их производные используют в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Производимый в больших количествах лизин и метионин используют как добавку в рацион сельскохозяйственных животных.

Существует около 20 протеиногенных аминокислот, а белков (протеинов) — великое множество. Каждый живой организм на Земле имеет свой собственный неповторимый набор белков, который лишь иногда бывает сходен у близких родственников или одинаков у однояйцевых (идентичных) близнецов. Почему 20 аминокислот образуют бесчисленное белковое разнообразие? Чтобы понять, как это происходит, вспомните, что 33 буквы русского алфавита образуют все огромное многообразие слов. Еще более красноречив другой пример: в азбуке Морзе знаков только два, и тем не менее с их помощью можно передать весь словарный запас человечества. Очевидно, вы поняли, что это многообразие определяется различной комбинацией букв или знаков.

Аналогично и в молекулах белков порядок чередования остатков аминокислот в полипептидной цепи определяет структуру белка. Эту структуру называют первичной.

Помимо первичной структуры, белковые молекулы имеют вторичную и третичную структуры, характеристика которых дана в таблице 4.

Большая заслуга в расшифровке структур белковых молекул принадлежит немецкому химику-органику Э. Г. Фишеру и русскому биохимику А. Я. Данилевскому.

Рассмотрим химические свойства белков.

При нагревании, под действием сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов и некоторых других реагентов происходит необратимое осаждение (свертывание) белков, называемое денатурацией. Легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. При денатурации происходят изменения во вторичной и третичной структурах белка, а первичная структура сохраняется. При этом их биологические функции полностью теряются.

Денатурация имеет не только отрицательные стороны. Вспомните хотя бы сваренные вкрутую яйца (свертывание белка). Похожим образом сворачивается белок молока — казеин (так получают творог, богатый белком пищевой продукт).

Большинство белков свертывается при температурю до 100 °С. Именно поэтому все живое гибнет в огне, практически все — при кипячении в воде. В привычной для нас форме невозможна жизнь на «горячих» планетах Солнечной системы — Меркурии и Венере.

Под действием ферментов, а также водных растворов кислот или щелочей происходит разрушение первичной структуры белка в результате его гидролиза по пептидным связям. Гидролиз приводит к образованию более простых белков и аминокислот.

Гидролиз — основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с пищей 60—80 г белка. В желудке под действием ферментов (из группы пептидаз) и соляной кислоты белковые молекулы распадаются на «кирпичики»-аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем клеткам организма, где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.

Белки дают две качественные реакции.

Биуретовая реакция. При действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди (II) в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание (рис. 77).

Ксантопротеиновая реакция. При действии на белки концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет, а при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым (рис. 78).

Качественное определение серы, в белках. При горении белков ощущается характерный запах «жженого рога». В этом легко убедиться, если поджечь шерстяную нитку или пучок волос. В значительной степени этот запах определяется содержанием в белках серы.

Рассмотрим биологическое значение белков.

Ферментативная функция. Большинство химических реакций в организме протекают в присутствии биологических катализаторов — ферментов, имеющих белковую природу. По сравнению с химическими катализаторами ферменты обладают уникальной активностью (увеличивают скорости реакций в миллиарды раз) и селективностью (каждый фермент катализирует одну реакцию или один тип превращений). В организме человека обнаружено более 2000 ферментов. Этим биологически активным веществам будет посвящен отдельный параграф учебника.

Транспортная функция. Белковые молекулы осуществляют перенос других молекул или ионов по тканям и органам. Важнейшим транспортным белком является гемоглобин крови, который переносит кислород.

Структурная функция. Белки — это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.

Защитная функция. Особые белки — антитела (своеобразные «наручники» для проникающих в клетку «преступников»-бактерий, так как эти белки склеивают бактерии) и антитоксины (белки, которые нейтрализуют яды, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий) определяют такое защитное свойство организмов, как иммунитет.

Сигнальная функция. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток или окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином, имеющим белковую природу.

Запасающая, или энергетическая, функция. Эту функцию в клетках живых организмов выполняют особые белки, например белки семян бобовых растений и яйцеклетки животных организмов. Они служат строительным материалом и обеспечивают энергией развитие новых организмов.

Белки могут превращаться в жиры и углеводы, но те, в свою очередь, превращаться в белки не могут (подумайте почему). Поэтому белковое голодание особенно опасно для живого организма.

Поскольку физиологическая роль белков столь велика, они являются необходимой составной частью пищи.

При переваривании в желудочно-кишечном тракте органических соединений, входящих в состав пищевых продуктов, выделяется энергия. Энергетическая ценность белковой пищи невелика и уступает жирам и углеводам. Однако белки единственный источник незаменимых аминокислот в организме.

Недостаток белка в пище вызывает тяжелые заболевания. Результат несбалансированного питания — плохое самочувствие, истощение, быстрая утомляемость. Самые лучшие сорта пшеницы, и новые, которыми гордятся наши селекционеры, и старые, создавшие славу русскому хлебу, отличаются как раз высоким содержанием и уникальным составом белков.

Наиболее богаты белком мясо, рыба, молочные продукты, яйца и некоторые зернобобовые продукты.

В сутки человеку необходимо потреблять такое количество пищи, которое дает 1500—2000 килокалорий энергии. В настоящее время контроль за этой цифрой установили для себя многие: спортсмены, артисты, модницы, люди, страдающие различными заболеваниями или избыточным весом. Поэтому на этикетках пищевых продуктов часто указана их энергетическая ценность. А если это продукты без упаковки? Или наши кулинарные способности позволяют приготовить из набора продуктов новое блюдо? Существует несметное число таблиц и памяток, позволяющих рассчитать число «съеденных» калорий. Краткая выдержка из них представлена в таблице 5.

Большая часть полученной энергии расходуется на совершение работы, остальная часть — на протекание эндотермических реакций в организме и поддержание температуры тела. Около 55 ккал в час расходуется, когда мы спим, 75 — когда сидим, 200 — когда ходим, 500 — когда поднимаемся или спускаемся по лестнице.

Мы уже говорили о том, что белки в живом организме «собираются» из аминокислот. «Инструкция по сборке» зашифрована еще в одном виде природных биополимеров — молекулах ДНК, о которых и пойдет речь в следующем параграфе.

1. Какие вещества называют аминокислотами, а какие — белками? Что общего между этими классами органических соединений?

2. Почему аминокислоты — амфотерные органические соединения?

3. На основе примеров, приведенных в параграфе, попробуйте предложить способ образования названий аминокислот.

4. Какими свойствами обладают аминокислоты? Напишите уравнения реакций, характеризующих химические свойства аланина.

5. Назовите области применения аминокислот.

6. Охарактеризуйте три структуры белка.

7. Какие химические свойства характерны для белков?

8. Что такое денатурация? Какие внешние факторы могут вызвать ее?

9. Как с помощью одного и того же реактива распознать растворы трех веществ: белка, глюкозы и глицерина?

10. Запишите уравнения реакций, с помощью которых можно осуществить следующие превращения:

Источник